盐析和蛋白质变性有什么不同？
盐析表示水中的盐离子夺取了蛋白质表面的水化层，导致其沉淀；蛋白质变性表示蛋白质三维结构破坏，失去了其生理活性。
盐析后的蛋白质结构没有变化，可以重新溶解，其生理活性不发生变化，故而可以用于纯化蛋白质；天然活性蛋白质表面是亲水的，表现出溶于水，但是变性后其空间结构展开，内部疏水性的结构暴露，导致其不再溶于水故而沉淀。
什么是盐析，盐析结果有什么特点？
盐析（salting out）是指在蛋白质水溶液中加入中性盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。中性盐是强电解质，溶解度又大，在蛋白质溶液中，一方面与蛋白质争夺水分子，破坏蛋白质胶体颗粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使水中蛋白质颗粒积聚而沉淀析出。常用的中性盐有硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等，但以硫酸铵为最多。得到的蛋白质一般不失活，一定条件下又可重新溶解，故这种沉淀蛋白质的方法在分离、浓缩，贮存、纯化蛋白质的工作中应用极广。
盐析的原理：破坏了蛋白质在水中稳定存在的二个因素，从而使蛋白质发生沉淀?。
1、破坏了水化层在高浓度的中性盐溶液中，由于盐离子亲水性比蛋白质强，与蛋白质胶粒争夺与水结合，破坏了蛋白质的水化层。在高浓度的中性盐溶液中，由于蛋白质和盐离子对溶液中水分子都有吸引力，产生与水化合现象，但它们之间有竞争作用，当大量中性盐加入时，使得盐解离产生的离子争夺了溶液中大部分自由水，从而破坏蛋白质的水化作用，引起蛋白质溶解度降低，故从溶液中沉淀出来。
2、破坏了电荷由于盐是强电解质，解离作用强，盐的解离可抑制蛋白质弱电解质的解离，使蛋白质带电荷减少，更容易聚集析出。
蛋白质盐析改变空间结构吗
蛋白质盐析不会改变空间结构。盐析只是改变了蛋白质的溶解度，使得蛋白从水溶液中析出。析出后的蛋白可以重新用低盐溶液溶解。如果蛋白质的空间结构度被改变的话，低盐溶液就无法重新溶解析出的蛋白沉淀。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质盐析工艺流程
中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶。当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4）有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。盐析时若溶液pH在蛋白质等电点则效果更好。由于各种蛋白质分子颗粒大小、亲水程度不同，故盐析所需的盐浓度也不一样，因此调节混合蛋白质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋白质分段沉淀。
蛋白质盐析改变空间结构吗
蛋白质盐析不会改变空间结构。盐析只是改变了蛋白质的溶解度，使得蛋白从水溶液中析出。析出后的蛋白可以重新用低盐溶液溶解。如果蛋白质的空间结构度被改变的话，低盐溶液就无法重新溶解析出的蛋白沉淀。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
高中化学盐析蛋白质怎么溶解
少量的盐能促进蛋白质的溶解。向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质在继续加水时，仍能溶解，并不影响原来蛋白质的性质。采用多次盐析，可以分离和提纯蛋白质。
盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而且不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程。利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
